解释：病毒的“冠状”如何变成发夹形状——以及为什么
SARS-CoV-2 刺突蛋白的冷冻框架在与人体细胞融合后显示出巨大的形状变化。科学家认为它可能有助于分散我们的免疫系统的注意力；研究结果可能对疫苗开发很重要
SARS-CoV-2 的结构，包括刺突蛋白。 （来源：维基百科） SARS-CoV-2 的刺突蛋白——冠状病毒中导致 Covid-19 疾病的“冠状”——刚刚揭示了新的秘密。研究人员发现，刺突蛋白在将自身附着在人体细胞上后会改变其形式，自身折叠并呈现出刚性的发夹形状。研究人员在《科学》杂志上发表了他们的发现，并相信这些知识有助于疫苗的开发。
什么是刺突蛋白？
它是一种从冠状病毒表面突出的蛋白质，就像皇冠或冠状病毒的尖刺一样——因此得名“冠状病毒”。在 SARS-CoV-2 冠状病毒中，刺突蛋白启动了人体细胞的感染过程。在进入细胞并自我复制多个副本之前，它会将自身附着在一种称为 ACE2 受体的人类酶上。
新的研究发现了什么？
波士顿儿童医院的 Bing Chen 博士及其同事使用低温电子显微镜 (cryo-EM) 技术，在与细胞融合之前和之后，冻结了刺突蛋白的两种形状。
SARS-CoV-2 与人类细胞融合前后的冷冻电镜图像。融合后的形状就像一个坚硬的发夹。 （来源：波士顿儿童医院陈冰博士提供） 图像显示在刺突蛋白与 ACE2 受体结合后，发夹形状发生了巨大变化。事实上，研究人员发现，后形状也可以在融合前显现出来——病毒根本没有与细胞结合。尖峰可能会过早地进入其替代形式。
这意味着什么？
陈博士建议，假设另一种形状可能有助于防止 SARS-CoV-2 分解。研究表明，该病毒在不同的时间段内在不同的表面上仍然可以存活。陈建议刚性形状可以解释这一点。
更重要的是，研究人员推测后融合形式还可以保护 SARS-CoV-2 免受我们免疫系统的侵害。
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它可以通过什么方式保护病毒免受免疫系统的侵害？
融合后的形状可以诱导不能中和病毒的抗体。实际上，这种形式的尖峰可能充当诱饵，分散免疫系统的注意力。
专门针对融合后状态的抗体将无法阻止膜融合（病毒进入），因为在此过程中为时已晚。陈说，这在其他病毒领域已经很成熟，例如 HIV 这个网站 ， 通过电子邮件。
Chen说，原则上，如果两种构象共享中和表位（抗体靶向的病毒部分），那么融合后形式也可以诱导中和抗体。但他解释说，由于这两种结构通常非常不同，特别是在 SARS-CoV-2 和 HIV 的情况下，我认为融合后形式不太可能用作免疫原。
这两种形式有什么相似之处吗？
是的，之前和之后的形式都有糖分子，称为聚糖，位于其表面均匀间隔的位置。聚糖是帮助病毒避免免疫检测的另一个特征。
关于替代形状的知识如何有用？
研究人员认为，这些发现对疫苗开发具有重要意义。目前正在开发的许多疫苗都使用刺突蛋白来刺激免疫系统。但这些可能具有融合前和融合后形式的不同组合，陈说。这可能会限制它们的保护功效。
Chen 强调需要在其融合前结构中稳定刺突蛋白，以阻止导致融合后状态的构象变化。他说，如果蛋白质不稳定，可能会产生抗体，但它们在阻断病毒方面的效果会较差。
以我们的融合前结构为指导，我们应该能够做得更好（引入稳定突变）来模拟融合前状态，这可以更有效地引发中和抗体反应，陈告诉印度快报。我们正在这样做，以防第一轮疫苗不如我们所希望的那样有效。
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